GLDH (glutamát dehydrogenáza) (v krvi)

Kľúčové slová: hepatitída žltačka pečeň pečeňový enzým nekróza pečene krv

  • Všeobecné informácie
  • Príprava na diagnostiku
  • Postupy
  • Referenčné hodnoty
  • Faktory ovplyvňujúce výsledok výskumu
    • Faktory spôsobujúce zvýšenú aktivitu
    • Faktory spôsobujúce zníženú aktivitu
  • Účel štúdie
  • Odchýlky od normy
    • Aktivita sa zvyšuje s
  • POZRI TIEŽ

Glutamát dehydrogenáza (GLDH) je indikátorom závažných ochorení pečene a žlčových ciest. Hlavné indikácie na použitie: akútna hepatitída s nekrózou pečene, rakovina pečene, hepatálna kóma, akútna intoxikácia, obštrukčná žltačka..

Glutamát dehydrogenáza je enzým zapojený do výmeny aminokyselín. Najväčšie množstvo sa nachádza v pečeňových bunkách. Glutamátdehydrogenáza sa nachádza vo vnútri mitochondrií hepatocytov, preto sa pozoruje zvýšenie jej aktivity hlavne pri závažnom poškodení pečene. Zmena aktivity enzýmu nastáva pri poškodení pečene rôznej etiológie a poškodení žlčových ciest.

Sérum glutamát dehydrogenáza

Referenčné hodnoty aktivity GdH v krvnom sére - menej ako 4 IU / l.

GLDH katalyzuje premenu kyseliny glutámovej na kyselinu a-ketoglutárovú a amoniak; enzým je koncentrovaný v mitochondriách buniek, hlavne v hepatocytoch. Nachádza sa tiež v stopových množstvách v nervovom tkanive, kostrovom svalstve, myokarde a mliečnej žľaze. GlDH je jedným z orgánovo špecifických enzýmov, ktoré sa nachádzajú v krvnom sére pri ochoreniach pečene. Pretože je enzým mitochondriálny, stupeň zvýšenia jeho aktivity odráža hĺbku cytolýzy pri ochoreniach pečene, takže jeho hladina sa dá použiť na posúdenie závažnosti patologického procesu..

Pri vírusovej hepatitíde sa aktivita GLDH zvyšuje v krvi prvý deň ikterického obdobia. Stupeň jeho zvýšenia závisí od závažnosti vírusovej hepatitídy, obzvlášť vysoké sú zaznamenané s vývojom zlyhania pečene.

Vysoká aktivita GldH je zaznamenaná u pacientov s primárnym a metastatickým karcinómom pečene. S exacerbáciou chronickej pretrvávajúcej hepatitídy je zvýšenie aktivity GdH buď neprítomné, alebo zanedbateľné. Pri výraznej exacerbácii cirhózy pečene môže byť zvýšenie aktivity GlDH významné a vysoká aktivita enzýmu sa považuje za nepriaznivý znak..

Prudký nárast aktivity GdH sa pozoruje pri akútnom blokovaní spoločného žlčovodu. Intoxikáciu alkoholom sprevádza aj výrazné zvýšenie aktivity GLDH v krvi..

Dôvody zvýšenia aktivity GLDH a GGTP sú do značnej miery podobné, ale existujú rozdiely: vysoká aktivita GlDH sa pozoruje pri akútnom poškodení pečene a GGTP - pri dlhodobých patologických procesoch..

Glutamát dehydrogenáza (GLDH), krv

Glutamát dehydrogenáza (GLDH) je mitochondriálny enzým, ktorý je prítomný vo všetkých tkanivách. GLDH katalyzuje premenu glumátu na kyselinu alfa-ketoglutárovú. Enzým sa nachádza v nervových bunkách, myokarde, kostrových svaloch, ale väčšina z neho sa nachádza v pečeňových bunkách - hepatocytoch.

Zvýšená hladina GdH v sére naznačuje poškodenie pečene. Štúdium hodnoty GdH hrá dôležitú úlohu aj pri diferenciálnej diagnostike ochorení pečene. Je to spôsobené tým, že glutamátdehydrogenáza sa nachádza v mitochondriách a pri zápalových ochoreniach pečene - hepatitíde sa prakticky neuvoľňuje do krvi. Výnimkou je prvý deň ikterického obdobia, kedy aktivita GlDH mierne stúpa..

Pri závažných ochoreniach pečene sprevádzaných nekrózou hepatocytov sa hladina glutamátdehydrogenázy v krvi významne zvyšuje v dôsledku „úniku“ enzýmu zo zničených alebo poškodených pečeňových buniek. Vysoká hladina GdH v krvnom sére sa pozoruje pri rakovine pečene, exacerbácii cirhózy pečene, intoxikácii alkoholom..

Táto analýza vám umožňuje identifikovať a určiť množstvo glutamátdehydrogenázy v krvnom sére. Test pomáha diagnostikovať ochorenie pečene.

Metóda

Imunologický test - ELISA.

Referenčné hodnoty - norma
(Glutamát dehydrogenáza (GLDH), krv)

Informácie o referenčných hodnotách ukazovateľov a zložení ukazovateľov zahrnutých do analýzy sa môžu mierne líšiť v závislosti od laboratória.!

Rýchlosť glutamátdehydrogenázy (GlDH) v krvi, jednotky merania U / L

Sérum glutamát dehydrogenáza

Stručný opis

Detailný popis


GLDH je koncentrovaný v mitochondriách buniek, hlavne v hepatocytoch; v malom množstve sa zistí v nervovom tkanive, kostrových svaloch, myokarde a mliečnej žľaze. Pretože je enzým mitochondriálny, stupeň zvýšenia jeho aktivity odráža hĺbku cytolýzy pri ochoreniach pečene, jeho hladinu je možné použiť na posúdenie závažnosti patologického procesu..

Zvýšená aktivita GlDH:
- akútna hepatitída (nekrotická forma) a exacerbácia chronickej hepatitídy (v prípade nekrotického procesu);
- hepatálna kóma;
- obštrukčná žltačka;
- rakovina pečene;
- akútna intoxikácia;
- dysfunkcia pečene s trombózou pečeňových žíl, upchatie pečeňovej tepny, akútne zlyhanie pravej komory.

Dôvody zvýšenia aktivity GLDH a GGTP sú do značnej miery podobné, ale existujú rozdiely: vysoká aktivita GlDH sa pozoruje pri akútnych léziách pečene a GGTP - pri dlhodobých patologických procesoch..

Krvný test na ochorenia pečene (testy funkcie pečene). Aminotransferázy (AST a ALT), laktátdehydrogenáza (LDH), alkalická fosfatáza (ALP), glutamátdehydrogenáza (GlDH), SDH, GGT - prepis

Pečeň v ľudskom tele vykonáva množstvo dôležitých funkcií. V pečeni prebieha veľké množstvo rôznych biochemických reakcií, pre ktoré sa nazýva „biochemická továreň na telo“. V dôsledku toho sa syntetizuje alebo pracuje v pečeni veľké množstvo enzýmov, ktorých aktivita sa dá použiť na posúdenie stavu celého orgánu. Stanovenie aktivity enzýmov, ktoré súvisia s prácou pečene, sa nazýva enzymodiagnostika chorôb pečene.

Typy zmien aktivity enzýmov pri rôznych chorobách
Existujú tri hlavné typy zmien v enzýmovej aktivite, ktoré sú charakteristické pre všetky typy všeobecných patologických procesov v tele:

  1. zvýšená aktivita enzýmov neustále prítomných v krvi
  2. zníženie aktivity enzýmov neustále prítomných v krvi
  3. vzhľad v krvi enzýmov, ktoré zvyčajne chýbajú
Aké enzýmy sa používajú na diagnostiku chorôb pečene a žlčových ciest
Zdravie pečene možno hodnotiť pomocou nasledujúcich enzýmov:
  • aminotransferázy (AST a ALT)
  • laktátdehydrogenáza (LDH)
  • alkalická fosfatáza (ALP)
  • glutamát dehydrogenáza (GLDH)
  • sorbitol dehydrogenáza (SDH)
  • y-glutamyltransferáza (GGT)
  • fruktóza monofosfát aldoláza (FMF)
Citlivosť enzýmovej diagnostiky pri ochoreniach pečene
Vysoká citlivosť enzymodiagnostiky sa vysvetľuje skutočnosťou, že koncentrácia enzýmu v pečeňových bunkách (hepatocytoch) je 1 000-krát vyššia ako v krvi. Enzymatická diagnóza je nevyhnutná na zistenie nefunkčného poškodenia pečene (napr. Poškodenie drog, anicterická vírusová hepatitída, chronické ochorenie pečene)..

Druhy enzýmov - membránové, cytoplazmatické a mitochondriálne

Alanín aminotransferáza (ALT, ALT) - norma, výsledok pri ochoreniach pečene

Normálna aktivita ALT v krvi mužov je 10-40 U / L, u žien - 12-32 U / L. Rôzne úrovne zvýšenej aktivity ALT sa zisťujú pri akútnej hepatitíde, cirhóze pečene, obštrukčnej žltačke a pri užívaní hepatotoxických liekov (jedy, niektoré antibiotiká)..

Prudké zvýšenie aktivity ALT 5 - 10-krát a viac je nepochybným znakom akútneho ochorenia pečene. Takéto zvýšenie je navyše zistené ešte skôr, ako sa objavia klinické príznaky (žltačka, bolesť atď.). Zvýšenie aktivity ALT je možné zistiť 1-4 týždne pred nástupom na kliniku a je možné zahájiť vhodnú liečbu bez toho, aby sa umožnilo úplné rozvinutie ochorenia. Vysoká aktivita enzýmu pri takomto akútnom ochorení pečene po objavení sa klinických príznakov netrvá dlho. Ak dôjde k normalizácii aktivity enzýmu do dvoch týždňov, znamená to vývoj masívneho poškodenia pečene.

Stanovenie aktivity ALT je povinným skríningovým testom pre darcov.

Aspartátaminotransferáza (AST, AST) - normy, majú za následok ochorenie pečene

Maximálna aktivita AST sa zistila v srdci, pečeni, svaloch a obličkách. Normálne je u zdravého človeka aktivita AST 15 - 31 U / L u mužov a 20 - 40 U / L u žien..

Aktivita AST sa zvyšuje s nekrózou pečeňových buniek. Okrem toho v tomto prípade existuje priamo úmerný vzťah medzi koncentráciou enzýmu a stupňom poškodenia hepatocytov: to znamená, čím vyššia je aktivita enzýmu, tým silnejšie a rozsiahlejšie je poškodenie hepatocytov. Zvýšenie aktivity AST sprevádza aj akútnu infekčnú a akútnu toxickú hepatitídu (otrava soľami ťažkých kovov a niektorými liekmi)..

Pomer aktivity AST / ALT sa nazýva de Ritisov koeficient. Normálny de Ritisov pomer je 1,3. S poškodením pečene klesá hodnota de Ritisovho koeficientu.

Podrobné informácie o biochemickom krvnom teste na enzýmy nájdete v článku: Biochemický krvný test

Laktátdehydrogenáza (LDH) - norma, ktorá vedie k ochoreniu pečene

LDH je rozšírený enzým v ľudskom tele. Stupeň jeho aktivity v rôznych orgánoch v zostupnom poradí: obličky> srdce> svaly> pankreas> slezina> pečeň> krvné sérum. V krvnom sére je 5 izoforiem LDH. Pretože LDH je obsiahnutý aj v erytrocytoch, krv pre výskum by nemala obsahovať stopy hemolýzy. V krvnej plazme je aktivita LDH o 40% nižšia ako v sére. Normálna aktivita LDH v sére je 140 - 350 U / l.

V ktorých patológiách pečene sú izoformy zvýšené?
Z dôvodu veľkej prevalencie LDH v rôznych orgánoch a tkanivách nemá zvýšenie celkovej aktivity LDH veľký význam pre diferenciálnu diagnostiku rôznych chorôb. Na diagnostiku infekčnej hepatitídy sa používa aktivita izoforiem LDH 4 a 5 (LDH4 a LDH5). Pri akútnej hepatitíde sa aktivita sérového LDH5 zvyšuje v prvých týždňoch ikterického obdobia. Zvýšenie kombinovanej aktivity izoforiem LDH4 a LDH5 sa zistilo u všetkých pacientov s infekčnou hepatitídou počas prvých 10 dní. Pri ochorení žlčových kameňov bez blokády žlčových ciest sa nezistilo zvýšenie aktivity LDH. Pri ischémii myokardu sa aktivita celkovej frakcie LDH zvyšuje v dôsledku fenoménu stagnácie krvi v pečeni.

Alkalická fosfatáza (ALP) - norma, výsledok pri ochoreniach pečene

Alkalická fosfatáza sa nachádza v bunkovej membráne tubulov žlčovodu. Tieto bunky tubulov žlčových ciest majú výrastky, ktoré tvoria takzvanú hranicu štetca. Alkalická fosfatáza sa nachádza presne v tomto okraji kefy. Preto pri poškodení žlčových ciest sa uvoľňuje a uvoľňuje alkalická fosfatáza do krvi. Normálne aktivita alkalickej fosfatázy v krvi kolíše v závislosti od veku a pohlavia. Takže u zdravých dospelých je aktivita alkalickej fosfatázy v rozmedzí 30 - 90 U / l. Aktivita tohto enzýmu sa zvyšuje v období aktívneho rastu - počas tehotenstva a u dospievajúcich. Normálne ukazovatele aktivity alkalickej fosfatázy u dospievajúcich dosahujú 400 U / L a u tehotných žien - až 250 U / L.

V akých patológiách pečene je obsah zvýšený?
S rozvojom obštrukčnej žltačky sa aktivita alkalickej fosfatázy v krvnom sére zvyšuje 10 a viackrát. Stanovenie aktivity ALP sa používa ako diferenciálny diagnostický test na obštrukčnú žltačku. Menej významné zvýšenie aktivity alkalickej fosfatázy v krvi sa zistí aj pri hepatitíde, cholangitíde, ulceróznej kolitíde, črevných bakteriálnych infekciách a tyreotoxikóze.

Glutamát dehydrogenáza (GLDH) - norma, výsledok pri ochoreniach pečene

Za normálnych okolností je glutamátdehydrogenáza v krvi prítomná v malom množstve, pretože ide o mitochondriálny enzým, to znamená, že sa nachádza intracelulárne. Stupeň zvýšenia aktivity tohto enzýmu odhaľuje hĺbku poškodenia pečene.

Zvýšenie koncentrácie glutamátdehydrogenázy v krvi je známkou nástupu degeneratívnych procesov v pečeni spôsobených endogénnymi alebo exogénnymi faktormi. Medzi endogénne faktory patria nádory pečene alebo metastázy v pečeni a medzi exogénne faktory patria toxíny poškodzujúce pečeň (ťažké kovy, antibiotiká atď.) A infekčné choroby..

Schmidtov koeficient
Spolu s aminotransferázami sa vypočíta Schmidtov koeficient (KS). KSh = (AST + ALT) / GLDG. Pri obštrukčnej žltačke je Schmidtov koeficient 5-15, pri akútnej hepatitíde - viac ako 30, pri metastázach nádorových buniek v pečeni - asi 10.

Sorbitoldehydrogenáza (SDH) - norma, výsledok pri ochoreniach pečene

γ-glutamyltransferáza - normy, podľa ktorých pečeň patologicky ovplyvňuje obsah

Tento enzým sa nachádza nielen v pečeni. Maximálna aktivita γ-glutamyltransferázy sa zistí v obličkách, pankrease, pečeni a prostate. U zdravých ľudí je normálna koncentrácia y-glutamyltransferázy u mužov 250 - 1 800 nmol / l * s, u žien - 167 - 1100 nmol / s * l. U novorodencov je aktivita enzýmu 5-krát vyššia a u predčasne narodených detí - 10-krát vyššia.

Aktivita γ-glutamyltransferázy sa zvyšuje pri ochoreniach pečene a žlčových ciest, ako aj pri cukrovke. Najvyššia aktivita enzýmu sprevádza obštrukčnú žltačku a cholestázu. Aktivita γ-glutamyltransferázy pri týchto patológiách sa zvyšuje 10-krát alebo viac. Ak je pečeň zapojená do malígneho procesu, aktivita enzýmu sa zvyšuje 10 - 15-krát, pri chronickej hepatitíde - 7-krát. Γ-glutamyltransferáza je veľmi citlivá na alkohol, ktorý sa používa na diferenciálnu diagnostiku medzi vírusovým a alkoholickým poškodením pečene.

Stanovenie aktivity tohto enzýmu je najcitlivejším skríningovým testom, ktorý sa uprednostňuje pred stanovením aktivity aminotransferáz (AST a ALT) alebo alkalickej fosfatázy..
Informatívne stanovenie aktivity γ-glutamyltransferázy a pri ochoreniach pečene u detí.

Fruktóza-monofosfát-aldoláza (FMFA) - norma, výsledok pri ochoreniach pečene

Normálne krv obsahuje stopové množstvá. Stanovenie aktivity FMFA sa používa na diagnostiku akútnej hepatitídy. Avšak vo väčšine prípadov sa stanovenie aktivity tohto enzýmu používa na identifikáciu pracovnej patológie u ľudí, ktorí pracujú s chemickými látkami toxickými pre pečeň..

Pri akútnej infekčnej hepatitíde sa aktivita fruktóza-monofosfát-aldolázy zvyšuje desaťkrát a pri vystavení toxínom v nízkych koncentráciách (chronická otrava toxínmi) - iba 2–3krát.


Aktivita enzýmov pri rôznych patologických stavoch pečene a žlčových ciest

Pomer zvýšenia aktivity rôznych enzýmov pri niektorých patologických stavoch pečene a žlčových ciest je uvedený v tabuľke.

EnzýmAkútna hepatitídaCirhózaCholangitídaObštrukčná žltačka
AST↑↑
ALT↑↑↑
LDH↑↑- / ↑--
ALF-↑↑↑
SDG↑↑↑↑ (s exacerbáciou)--
FMFA↑↑---

Poznámka: ↑ - mierne zvýšenie aktivity enzýmu, ↑↑ - mierne, ↑↑↑ - silné zvýšenie aktivity enzýmu, - žiadna zmena aktivity.

Podrobné informácie o ochoreniach pečene nájdete v článkoch: Hepatitída, žlčové kamene, Cirhóza pečene

Zvážili sme teda hlavné enzýmy, ktorých stanovenie aktivity môže pomôcť pri včasnej diagnostike alebo diferenciálnej diagnostike rôznych ochorení pečene. Bohužiaľ, nie všetky enzýmy sa používajú v klinickej laboratórnej diagnostike, čím sa znižuje rozsah patológií, ktoré je možné zistiť v počiatočných štádiách. Vzhľadom na tempo rozvoja vedy a techniky je možné, že v budúcich rokoch budú do praxe široko zameraných metód na stanovenie určitých enzýmov zavedené metódy širokého spektra lekárskych a diagnostických inštitúcií..

Diagnostická hodnota glutamát dehydrogenázy

Glutamátdehydrogenáza (L-glutamát: NAD-oxidoreduktáza 1.4.1.2)

Tento enzým objavil v roku 1920 Thunberg vo svaloch žaby..

Enzým katalyzuje reverzibilnú premenu kyseliny L-glutámovej na kyselinu α-ketoglutárovú. V štádiu kyseliny α-ketoglutárovej v cykle trikarboxylových kyselín sa táto ketokyselina môže uvoľniť z kruhu a premeniť na kyselinu L-glutámovú amináciou v dôsledku voľného amoniaku alebo reverznej transaminačnej reakcie.

Zistilo sa, že neproteínovou zložkou je buď NAD alebo NADP.

Dehydrogenáza kyseliny L-glutámovej hrá dôležitú úlohu v metabolizme nielen bielkovín, kde kyselina glutámová hrá kľúčovú úlohu v dôsledku transaminačnej reakcie, ale aj v metabolizme uhľohydrátov a tukov tvorbou alebo odstránením amináciou kyseliny α-ketoglutarovej. Je to jediná dehydrogenáza katalyzujúca oxidačnú deamináciu prírodných aminokyselín L-konfigurácie, ktorá účinkuje prostredníctvom pyridínových nukleotidov a má aktivitu dostatočnú na to, aby hrala významnú biologickú úlohu.

Rekryštalizovaný enzým je najstabilnejší v rozmedzí pH 6,0 - 9,0 a môže sa dlhodobo skladovať v zmrazenom stave alebo ako suspenzia v roztoku síranu sodného..

Enzým sa nachádza predovšetkým v pečeni, obličkách a srdcovom svale. Malé množstvo enzýmu sa nachádza aj v kostrových svaloch, mozgu, leukocytoch.

Prítomnosť dehydrogenáz kyseliny L-glutámovej sa zistila v kvasinkách, mikróboch a vyšších rastlinách.

Kľúčové slová: hepatitída žltačka pečeň pečeňový enzým nekróza pečene krv

Glutamát dehydrogenáza (GLDH) je indikátorom závažných ochorení pečene a žlčových ciest. Hlavné indikácie na použitie: akútna hepatitída s nekrózou pečene, rakovina pečene, hepatálna kóma, akútna intoxikácia, obštrukčná žltačka..

Glutamát dehydrogenáza je enzým zapojený do výmeny aminokyselín. Najväčšie množstvo sa nachádza v pečeňových bunkách. Glutamátdehydrogenáza sa nachádza vo vnútri mitochondrií hepatocytov, preto sa pozoruje zvýšenie jej aktivity hlavne pri závažnom poškodení pečene. Zmena aktivity enzýmu nastáva pri poškodení pečene rôznej etiológie a poškodení žlčových ciest.

Stručný opis

Detailný popis

GLDH je koncentrovaný v mitochondriách buniek, hlavne v hepatocytoch; v malom množstve sa zistí v nervovom tkanive, kostrových svaloch, myokarde a mliečnej žľaze. Pretože je enzým mitochondriálny, stupeň zvýšenia jeho aktivity odráža hĺbku cytolýzy pri ochoreniach pečene, jeho hladinu je možné použiť na posúdenie závažnosti patologického procesu..

Zvýšená aktivita GlDH:
- akútna hepatitída (nekrotická forma) a exacerbácia chronickej hepatitídy (v prípade nekrotického procesu);
- pečeňová kóma;
- obštrukčná žltačka;
- rakovina pečene;
- akútna intoxikácia;
- dysfunkcia pečene s trombózou pečeňových žíl, upchatie pečeňovej tepny, akútne zlyhanie pravej komory..

Dôvody zvýšenia aktivity GLDH a GGTP sú do značnej miery podobné, ale existujú rozdiely: vysoká aktivita GlDH sa pozoruje pri akútnych léziách pečene a GGTP - pri dlhodobých patologických procesoch..

Glutamát dehydrogenáza v krvi

Články lekárskych odborníkov

Referenčné hodnoty (norma) aktivity glutamátdehydrogenázy v krvnom sére - menej ako 4 IU / l.

Glutamát dehydrogenáza katalyzuje premenu kyseliny glutámovej na kyselinu alfa-ketoglutárovú a amoniak; enzým je koncentrovaný v mitochondriách buniek, hlavne v hepatocytoch. Nachádza sa tiež v stopových množstvách v nervovom tkanive, kostrovom svalstve, myokarde a mliečnej žľaze..

Glutamát dehydrogenáza - jeden z orgánovo špecifických enzýmov, sa stanovuje v krvnom sére pri ochoreniach pečene.

Pretože je enzým mitochondriálny, stupeň zvýšenia jeho aktivity odráža hĺbku cytolýzy pri ochoreniach pečene, takže jeho hladina sa dá použiť na posúdenie závažnosti patologického procesu..

Glutamát dehydrogenáza

glutamát dehydrogenáza (GLDH)
Identifikátory
EU číslo1.4.1.2
Číslo CAS9001-46-1
Databáza
IntEnzIntEnz pohľad
BRENDARekord BRENDA
ExPASyPohľad NiceZyme
KEGGVstup KEGG
MetaCycmetabolická cesta
PRIAMprofil
Štruktúry PDBRCSB PDB PDBe PDBsum
Génová ontológiaAmigo / QuickGO
Vyhľadávanie
PMCčlánkov
PubMedčlánkov
NCBIbielkoviny
glutamát dehydrogenáza [NAD (F) +]
Identifikátory
EU číslo1.4.1.3
Číslo CAS9029-12-3
Databáza
IntEnzIntEnz pohľad
BRENDARekord BRENDA
ExPASyPohľad NiceZyme
KEGGVstup KEGG
MetaCycmetabolická cesta
PRIAMprofil
Štruktúry PDBRCSB PDB PDBe PDBsum
Génová ontológiaAmigo / QuickGO
Vyhľadávanie
PMCčlánkov
PubMedčlánkov
NCBIbielkoviny
glutamát dehydrogenáza (NADP +)
Identifikátory
EU číslo1.4.1.4
Číslo CAS9029-11-2
Databáza
IntEnzIntEnz pohľad
BRENDARekord BRENDA
ExPASyPohľad NiceZyme
KEGGVstup KEGG
MetaCycmetabolická cesta
PRIAMprofil
Štruktúry PDBRCSB PDB PDBe PDBsum
Génová ontológiaAmigo / QuickGO
Vyhľadávanie
PMCčlánkov
PubMedčlánkov
NCBIbielkoviny

Glutamátdehydrogenáza (GLDH, GDH) je enzým prítomný vo väčšine mikróbov a mitochondrií z eukaryotov, pretože niektoré ďalšie enzýmy sú potrebné na výrobu syntézy močoviny, ktorá premieňa glutamát na β-ketoglutarát a naopak. U zvierat sa produkovaný amoniak zvyčajne používa ako substrát v močovinovom cykle. Všeobecne sa α-ketoglutarátová reakcia glutamátu nevyskytuje u cicavcov, pretože rovnováha glutamátdehydrogenázy je podporovaná produkciou amoniaku a p-ketoglutarátu. Glutamátdehydrogenáza má tiež veľmi nízku afinitu k amoniaku (vysoké Michaelisove konštanty približne 1 mM), a preto musia byť v tele počas prebiehajúcej reverznej reakcie prítomné toxické hladiny amoniaku (tj. ). Avšak v mozgu pomer + / NADH NAD v mitochondriách mozgu stimuluje oxidačnú deamináciu (t. J. Glutamát c-ketoglutarát a amoniak). V baktériách sa amoniak absorbuje do aminokyselín prostredníctvom glutamátu a aminotransferázy. V rastlinách môže enzým pôsobiť ktorýmkoľvek smerom v závislosti od prostredia a stresu. Transgénne rastliny exprimujúce mikrobiálne GLDH zlepšujú toleranciu voči herbicídu, nedostatok vody a patogénne infekcie. Sú výživnejšie a hodnotnejšie. K m < Displaystyle K_ <т>>

Enzým predstavuje kľúčové spojenie medzi katabolickou a anabolickou cestou, a preto je v eukaryotoch všadeprítomný. U ľudí sa zodpovedajúce gény nazývajú GLUD1 (glutamátdehydrogenáza 1) a GLUD2 (glutamátdehydrogenáza 2) a v ľudskom genóme sa nachádza najmenej 8 GLDH pseudogénov, čo pravdepodobne odráža vplyv na mikrobiálny vývoj eukaryotov..

obsah

  • 1 Klinická aplikácia
  • 2 kofaktory
  • 3 Úloha v prúdení dusíka
  • 4 Regulácia glutamátdehydrogenázy
  • 5 nariadenia
  • 6 Izozýmov
  • 7 Pozri tiež
  • 8 Odkazy
  • 9 Externé odkazy

Klinická aplikácia

GLDH je možné merať v lekárskom laboratóriu na vyhodnotenie funkcie pečene. Zvýšené hladiny GLDH v sére naznačujú poškodenie pečene a GLDH hrá dôležitú úlohu v diferenciálnej diagnostike ochorení pečene, najmä v kombinácii s aminotransferázou. GLDH je lokalizovaný v mitochondriách, takže sa prakticky žiadny nevylučuje pri generalizovaných zápalových ochoreniach pečene, ako je vírusová hepatitída. Ochorenie pečene, pri ktorom je prevládajúcim javom nekróza hepatocytov, ako napríklad toxické poškodenie pečene alebo hypoxické ochorenie pečene, je charakterizované vysokými hladinami GLDH v sére. GLDH je dôležitý pri rozlišovaní medzi akútnou vírusovou hepatitídou a akútnou toxickou nekrózou pečene alebo akútnym hypoxickým ochorením pečene, najmä v prípade poškodenia pečene veľmi vysokými aminotransferázami. V klinických štúdiách sa môže GLDH použiť na meranie bezpečnosti liekov.

Ako diagnóza u pacientov s pseudomembranóznou kolitídou sa môže použiť ELISA (enzýmovo viazaný imunosorbentný test) na toxín Clostridium difficle alebo gluatamátdehydrogenázu..

Kofaktory

NAD + (alebo NADP +) je kofaktorom pre glutamátdehydrogenázovú reakciu, pri ktorej vzniká ako vedľajší produkt β-ketoglutarát a amónium.

Na základe toho, aký kofaktor sa používa, sa enzýmy glutamátdehydrogenázy klasifikujú do nasledujúcich troch tried:

Úloha v prúdení dusíka

K zabudovaniu amoniaku do zvierat a mikroorganizmov dochádza v dôsledku pôsobenia glutamátdehydrogenázy a glutamín syntetázy. Glutamát hrá ústrednú úlohu v toku dusíka u cicavcov a mikróbov a slúži ako donor dusíka aj ako akceptor dusíka.

Regulácia glutamátdehydrogenázy

U ľudí je aktivita glutamátdehydrogenázy riadená ADP-ribozyláciou, kovalentnou modifikáciou uskutočňovanou génom sirt4. Táto situácia sa zmierňuje v dôsledku obmedzenia kalórií a nízkej hladiny glukózy v krvi. Za týchto podmienok sú glutamátdehydrogenázy zvýšené, aby sa zvýšilo množstvo produkovaného p-ketoglutarátu, ktorý sa môže použiť na dodanie energie použitej v cykle kyseliny citrónovej na konečnú produkciu ATP..

V mikróboch je aktivita riadená koncentráciou amónia alebo podobného iónu rubídia, ktorý sa viaže na alosterické miesto na GLDH a mení K m (Michaelisova konštanta) enzým.

Kontrola GLDH prostredníctvom ADP-ribozylácie je obzvlášť dôležitá v β-bunkách produkujúcich inzulín. Beta bunky vylučujú inzulín v reakcii na zvýšenie pomeru ATP: ADP a keďže sa aminokyseliny štiepia pomocou GLDH na β-ketoglutarát, tento pomer sa zvyšuje a vylučuje sa viac inzulínu. SIRT4 musí regulovať metabolizmus aminokyselín ako spôsob riadenia sekrécie inzulínu v krvi a regulácie hladiny glukózy.

Zistilo sa, že glutamátdehydrogenáza z hovädzej pečene je regulovaná nukleotidmi na konci 50. a začiatkom 60. rokov Carl Frieden. Okrem popisu účinkov nukleotidov, ako sú ADP, ATP a GTP, sa podrobne venuje aj rôznym kinetickým vlastnostiam NADH a NADPH. Bol to jeden z prvých enzýmov, ktorý ukázal, čo sa neskôr označilo ako alosterické správanie.

Mutácie menia väzobné miesto alosterického GTP a spôsobujú trvalú aktiváciu glutamátdehydrogenázy, čo vedie k poruche známej ako hyperinzulinizmus-hyperamonémia..

nariadenia

Okrem toho myši GLDH vykazovali inhibíciu substrátu, ktorou sa aktivita GLDH znižuje pri vysokých koncentráciách glutamátu.

Izozýmy

Ľudia exprimujú nasledujúce izoenzýmy glutamátdehydrogenázy:

21-20-006. GLDH (glutamát dehydrogenáza, GLDH)

Nomenklatúra Ministerstva zdravotníctva Ruskej federácie (objednávka č. 804n): A08.05.013.004.01 "Stanovenie hladiny glutamátdehydrogenázy v krvi"

Biomateriál: Krvné sérum

Termín ukončenia (v laboratóriu): 1 týždeň *

Popis

Glutamát dehydrogenáza (GLDH) je mitochondriálny enzým obsahujúci zinok zapojený do metabolizmu aminokyselín, ktoré sa nachádzajú hlavne v pečeni. Nachádza sa v malom množstve v nervovom tkanive, kostrových svaloch, myokarde a mliečnej žľaze..

GlDH je jedným z orgánovo špecifických enzýmov, ktorý sa detekuje v krvnom sére pri ochoreniach pečene. Pretože je enzým mitochondriálny, stupeň zvýšenia jeho koncentrácie odráža hĺbku cytolýzy pri ochoreniach pečene, ktorej hladinu je možné použiť na posúdenie závažnosti patologického procesu..

Indikácie pre menovanie

  • Akútna hepatitída s nekrózou pečene,
  • Rakovina pečene,
  • Pečeňová kóma,
  • Akútna intoxikácia,
  • Obštrukčná žltačka.

Príprava na výskum

Krv sa odoberá nalačno. Medzi posledným jedlom a odberom krvi by malo uplynúť najmenej 8 hodín (najlepšie najmenej 12 hodín). Džúsy, čaj, káva nie sú povolené. Môžete piť vodu.

Interpretácia výsledkov / Informácie pre odborníkov

Zvýšená aktivita glutamátdehydrogenázy: hepatitída, obštrukčná žltačka, rakovina pečene, akútna intoxikácia, trombóza pečeňových žíl, zlyhanie pravého srdca..

Kde sa dať otestovať?

Zadajte adresy lekárskych centier, kde si môžete objednať štúdiu, na telefónnom čísle 8-800-100-363-0
Všetky lekárske strediská CITILAB v Moskve >>

Najčastejšie objednané s touto službou

KódnázovTermíncenaobjednať
21-20-001ALT (alanínaminotransferáza)od 1 dňa.270,00 r.
21-20-002AST (aspartátaminotransferáza)od 1 dňa.270,00 r.
21-20-003GGT (GGTP - gama glutamyl transpeptidáza)od 1 dňa.280,00 r.
24-20-004Celkový bilirubínod 1 dňa.280,00 r.
27-20-001Celkový cholesterolod 1 dňa.280,00 r.

* Stránka zobrazuje maximálny možný termín pre štúdiu. Odráža čas potrebný na ukončenie štúdie v laboratóriu a nezahŕňa čas na dodanie biomateriálu do laboratória..
Uvedené informácie slúžia iba na informačné účely a nie sú verejnou ponukou. Ak chcete získať aktuálne informácie, kontaktujte lekárske centrum alebo call centrum dodávateľa.

GLUTAMÁTOVÁ DEHYDROGENÁZA

enzým, ktorý katalyzuje vzájomnú premenu kyseliny L-glutámovej a kyseliny 2-oxoglutárovej:

kde NADP (NAD) a NADPH (NADH) resp. oxidovaná a redukovaná forma koenzýmu nikotínamid adenín dinukleotid fosfát (nikotínamid adenín dinukleotid) - akceptory a nosiče elektrónov a vodíka v medzipr. etapy. Patrí do triedy oxidoreduktáz.

Rozlišujte G. špecifické pre NAD, NAD a NADP alebo iba pre NADP. Enzým má mólo. 210 - 480 tisíc a zvyčajne sa skladá zo 4 alebo 6 rovnakých podjednotiek. Aktívne miesto obsahuje zvyšky lyzínu, tyrozínu a cysteínu. Terciárna štruktúra je charakterizovaná prítomnosťou domén s mólom. 20 000. Primárna štruktúra niekoľkých G. Optim je známa. katalytický aktivita počas aminácie v rozmedzí pH 7,5-8,5, počas deaminácie 8,5-9,5.

G. sa nachádza v zvieratách, rastlinách a mikroorganizmoch. V baktériách a modrozelených riasach je zastúpená jednou formou, v iných organizmoch - niekoľkými. izoenzýmy. G. bol dlho považovaný za hlavný. primárny asimilačný enzým NH3. Nízka afinita G. k NH4 +, a tiež objav glutamát syntázy, ktorý sa nachádza vo všetkých organizmoch, okrem zvierat, naznačuje, že úloha G. pri asimilácii NH3 bezvýznamný.

Lit.: Shatilov V.R., "Advances in Biological Chemistry", 1982, v. 23, s. 185-209; Fisher H. F., „Advances in Enzymology“, 1973, v. 39, s. 369-417; Eisenberg H., Josephs R., Reisler E., „Advances in Protein Chemistry“, 1976, v. 30, s. 101-81. A. V. Puškin.

Chemická encyklopédia. - M.: Sovietska encyklopédia. Ed. I. L. Knunyants. 1988.

  • GLYCÍN
  • GLUTAMATSINTASE

Pozrite sa, čo je „GLUTAMÁT DEHYDROGENÁZA“ v iných slovníkoch:

glutamát dehydrogenáza - glutamát dehydrogenáza... Pravopisný slovník-odkaz

Glutamátdehydrogenáza - (L glutamát: NAD oxidoreduktáza 1.4.1.2) Tento enzým objavil v roku 1920 Thunberg vo svaloch žaby. Enzým katalyzuje reverzibilnú premenu kyseliny L glutámovej na kyselinu α-ketoglutárovú. V α štádiu kyseliny ketoglutárovej v cykle...... Wikipedia

Biologická oxidácia je súbor oxidačných reakcií prebiehajúcich vo všetkých živých bunkách. Hlavnou funkciou O. b. zásobovanie tela energiou v prístupnej forme. O. reakcie. v bunkách sú katalyzované enzýmy, spojené do triedy...... Veľkej sovietskej encyklopédie

Otrava - I Otrava (akútna) Otrava je choroba, ktorá sa vyvíja v dôsledku exogénneho vystavenia ľudským alebo zvieracím organizmom chemickým zlúčeninám v množstve, ktoré spôsobuje narušenie fyziologických funkcií a predstavuje nebezpečenstvo pre život. V... Lekárska encyklopédia

DESAMINÁCIA - štiepenie aminoskupiny (NH2) z organickej molekuly. spojenia. Hrá dôležitú úlohu v metabolických procesoch, najmä pri katabolizme aminokyselín. Hlavné a naib, dôležitý spôsob D. aminokyselín v tkanivách zvierat, rastlín a mikroorganizmov...... Biologický encyklopedický slovník

BIOLOGICKÁ OXIDÁCIA - súbor oxidačných reakcií prebiehajúcich vo všetkých živých bunkách. Hlavné funkcia zásobovania tela energiou. O. b. spojené s prevodom tzv. redukcia ekvivalentov (RE) atómov vodíka alebo elektrónov z donora na akceptor. Pre aeróby...... Biologický encyklopedický slovník

KÁVY - (z latinčiny s predponou znamenajúcou kompatibilitu a enzýmy) (koenzýmy), org. nat. pripojenia potrebné na implementáciu katalytického. pôsobenie enzýmov. Tieto látky, na rozdiel od bielkovinovej zložky enzýmu (apoenzýmu), majú relatívne...... chemickú encyklopédiu

OXIDOREDUKTÁZY - trieda enzýmov, ktoré katalyzujú reverznú oxidáciu. obnoví. rtsii, v ktorom dôjde k prenosu, sa obnoví. ekvivalenty (dva atómy H, dva elektróny alebo hydrid iónov H) z redukčného činidla (špecifický substrát) na oxidačné činidlo...... Chemická encyklopédia

Michaelis-Mentenove konštanty pre niektoré analyticky dôležité enzymatické reakcie - enzýmový substrát KM, mM kataláza H2O2 25 hexogináza glukóza 0,15... Chemická referencia